Biologia 2 (1.2)

 0    70 tarjetas    miloszkrajewski
descargar mp3 imprimir jugar test de práctica
 
término definición
Czego wymaga zapoczątkowanie i przeprowadzenie reakcji chemicznej?
empezar lección
Dostarczenia odpowiedniej ilości energii, np. do rozkładu 1 mola nadtlenku wodoru (H2O2) potrzeba 75 600 J (dżuli).
Czy nawet w wypadku silnie egzoergicznych reakcji chemicznych istnieje bariera energetyczna, uniemożliwiająca ich spontaniczne zainicjowanie?
empezar lección
Tak.
Co nazywamy energią aktywacji?
empezar lección
Energia aktywacji to ilość energii potrzebnej do zapoczątkowania reakcji chemicznej.
Co jest jednym ze sposobów dostarczenia energii aktywacji?
empezar lección
Ogrzewanie.
Czy ogrzewanie jest jednym ze sposobów dostarczenia energii aktywacji w komórce?
empezar lección
Nie.
Dlaczego ogrzewanie nie jest jednym ze sposobów dostarczenia energii aktywacji w komórce?
empezar lección
Ponieważ komórki funkcjonują w dość niskich temperaturach - od kilku stopni poniżej 0°C do 40-45°C. Tylko bakterie termofilne mogą żyć w gorących źródłach o temperaturze 80-90°C.
Dlaczego komórki funkcjonują tylko w temperaturach od kilku stopni poniżej 0°C do 40-45°C?
empezar lección
Tak wąski zakres tolerancji wynika z faktu, że w temp. poniżej 0°C cytozol zaczyna zamarzać, a powyżej 40°C dochodzi zazwyczaj do denaturacji białek, a tym samym do śmierci komórki.
Co jest sposobem na zapoczątkowanie reakcji we względnie niskich i stałych temperaturach, jakie panują w komórce?
empezar lección
Takim sposobem jest zastosowanie katalizatora. Jest to substancja przyspieszająca reakcję przez obniżenie jej energii aktywacji.
Co pełni funkcję katalizatorów biologicznych w komórkach?
empezar lección
Są to enzymy.
Jakie są właściwości cząsteczek enzymów?
empezar lección
Cząsteczki enzymów nie są substratami reakcji, dlatego nie zużywają się w przebiegu reakcji i mogą być wykorzystywane wielokrotnie.
Co jest funkcją enzymów?
empezar lección
Przyspieszają one znacznie przebieg reakcji w porównaniu z reakcją niekatalizowaną, co pozwala na zachodzenie reakcji w bezpiecznym dla komórki zakresie temperatur.
Czy prawie wszystkie enzymy są białkami?
empezar lección
Tak. Wyjątek stanowią cząsteczki RNA - rybozymy oraz cząsteczki DNA - deoksyrybozymy, które pełnią funkcje katalityczne.
Jak nazywają się cząsteczki RNA, które są enzymami bezbiałkowymi?
empezar lección
Rybozymy.
Jak nazywają się cząsteczki DNA, które są enzymami bezbiałkowymi?
empezar lección
Deoksyrybozymy.
Jakie funkcje pełnią rybozymy i deoksyrybozymy?
empezar lección
Pełnią funkcje katalityczne.
Czy istnieją enzymy zbudowane tylko z łańcuchów polipeptydowych?
empezar lección
Tak, jest to np. większość enzymów układu pokarmowego, amylaza ślinowa, pepsyna czy trypsyna.
Z czego najczęściej składają się enzymy?
empezar lección
Z dwóch elementów: części białkowej zwanej apoenzymem i części niebiałkowej zwanej kofaktorem.
Co może być częścią niebiałkową (kofaktoru)?
empezar lección
Metale w postaci jonów (Zn2+, Mg2+, Mn2+, K+) lub niewielkie cząsteczki organiczne.
Co może być częścią białkową (apoenzymu)?
empezar lección
Jony nieorganiczne, które zawsze wiążą się z apoenzymem w sposób stały oraz cząsteczki organiczne, które są związane z apoenzymem albo luźno (z możliwością przyłączania i odłączania się), albo trwale.
Jak nazywa się cząsteczki organiczne, gdy są one związane luźno z apoenzymem?
empezar lección
Wtedy nazywa się je koenzymami.
Jak nazywa się cząsteczki organiczne, które są trwale związane z apoenzymem?
empezar lección
Noszą wtedy nazwę grup prostetycznych.
Jakie związki należą do koenzymów?
empezar lección
Do koenzymów należą: ATP, NAD+, FAD, NADP+, a także witaminy (zwłaszcza z grupy B) lub ich pochodne.
Jaki związek jest przykładem grupy prostetycznej?
empezar lección
Grupą prostetyczną jest np. pochodna witaminy B1 w dehydrogenazie pirogrananiowej.
Co musi się stać z enzymem złożonym z części białkowej i niebiałkowej, aby mógł katalizować reakcję?
empezar lección
Części białkowe i niebiałkowe takiego enzymu muszą tworzyć kompleks.
Czym jest miejsce aktywne (centrum aktywne), które znajduje się w obrębie enzymu?
empezar lección
Jest to specyficzny obszar, który wiąże cząsteczki substratu i ewentualnie część niebiałkową enzymu.
Co zawiera miejsce aktywne w enzymie?
empezar lección
Odpowiednio ułożone przestrzennie grupy funkcyjne aminokwasów.
Jaka jest funkcja grup funkcyjnych aminokwasów ułożonych w miejscu aktywnym?
empezar lección
Uczestniczą one bezpośrednio w tworzeniu niekowalencyjnych wiązań i i oddziaływań chemicznych (tj. wiązań wodorowych, oddziaływań elektrostatycznych, van der Waalsa i hydrofobowych) między cząsteczką enzymu a cząsteczką substratu.
Czy wiązania pomiędzy cząsteczkami enzymu i cząsteczkami substratu w miejscu aktywnym tworzą się tylko na czas reakcji?
empezar lección
Tak.
Jak nazywają się enzymy, które składają się zwykle z kilku podjednostek, z których każda ma własne centrum aktywne?
empezar lección
Są to enzymy allosteryczne. Przyłączanie substratu do jednego miejsca aktywnego może zmienić właściwości innych miejsc aktywnych.
Co posiadają enzymy allosteryczne, oprócz kilku podjednostek, z których każda ma własne centrum aktywne?
empezar lección
Enzymy allosteryczne mają również miejsca allosteryczne, do których przyłączają się cząsteczki regulatorowe.
Jaki wpływ mają cząsteczki regulatorowe na miejsca aktywne?
empezar lección
Cząsteczki regulatorowe zmieniają kształt miejsca aktywnego, wpływając na zdolność wiązania substratu. Kontrolują one najczęściej pierwszą reakcję w całym ciągu powiązanych ze sobą reakcji przebiegających w organizmie i tworzących szlaki metaboliczne.
Jakie są właściwości enzymów?
empezar lección
• swoistość substratowa, która polega na tym, że dany enzym wiąże się wyłącznie z określonym substratem lub substratami, np. maltaza łączy się wyłącznie z cząsteczką maltozy.
Z czego wynika wybiórczy sposób działania enzymów (swoistość substratowa)?
empezar lección
Wynika to ze wzajemnego dopasowania centrum aktywnego enzymu i cząsteczek substratu(ów).
Jakie są właściwości enzymów(2)?
empezar lección
• swoistość katalizowanej reakcji, która polega na tym, że pojedynczy enzym katalizuje zestaw reakcji jednego typu, a niekiedy tylko jedną, określoną reakcję chemiczną.
Wyjaśnij mechanizm działania enzynów.
empezar lección
Enzym wiąże określony substrat lub substraty, tworząc z nimi nietrwały kompleks enzym-substrat (E-S), który następnie ulega rozpadowi na produkt lub produkty i enzym. Uwolniony po rozkładzie enzym może się połączyć się z kolejną cząsteczką substratu.
Co to jest kataliza enzymatyczna?
empezar lección
Przyspieszenie reakcji chemicznej spowodowane działaniem katalizatora - enzymu.
Podaj pierwszy etap katalizy enzymatycznej.
empezar lección
Pierwszy etap to: przestrzenne dopasowanie centrum aktywnego do substratu lub substratów.
Podaj drugi etap katalizy enzymatycznej.
empezar lección
Drugi etap to: utworzenie kompleksu E-S, co obniża energię aktywacji i przyspiesza przebieg reakcji.
Podaj trzeci etap katalizy enzymatycznej.
empezar lección
Trzeci etap to: oddzielenie produktu lub produktów od enzymu.
Czy enzymy nie są sztywnymi strukturami, a kształt ich centrum aktywnego zmienia się pod wpływem substratu?
empezar lección
Tak.
Co musi się stać, aby zmienił się kształt centrum aktywnego?
empezar lección
Czasami do zmiany wystarczy bliski kontakt centrum aktywnego z substratem, a czasami kształt centrum aktywnego zmienia się dopiero po związaniu z substratem.
Jak nazywa się proces dynamicznego dopasowania się enzymu do substratu?
empezar lección
Ten proces nazywa się modelem indukowanego dopasowania.
Od jakich czynników zależy szybkość reakcji enzymatycznych?
empezar lección
Od takich czynników jak: stężenia substratu, temperatury, wartości pH środowiska, stężenia jonów i obecności substancji aktywujących lub hamujących.
Co powoduje wzrost stężenia substratu w reakcji enzymatycznej?
empezar lección
Wzrost stężenia substratu zwiększa szybkość reakcji aż do osiągnięcia maksymalnej wartości (Vmax). Dalsze zwiększanie stężenia substratu nie zwiększa szybkości reakcji z powodu wypełnienia substratem centrum aktywnego enzymu (wysycenia enzymu substratem).
Co określa się mianem stałej Michaelisa (Km)?
empezar lección
To stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej osiąga połowę szybkości maksymalnej. Stała ta opisuje powinowactwo enzymu do substratu, czyli łatwość powstawania kompleksu E-S.
Czy im większa wartość Km, tym mniejsze jest powinowactwo enzymu do substratu, a w konsekwencji mniejsza efektywność działania enzymu?
empezar lección
Tak.
Co powoduje wzrost temperatury w reakcjach enzymatycznych?
empezar lección
Wzrost temperatury o każde 10°C średnio dwukrotnie zwiększa szybkość reakcji chemicznej. Reguła ta odnosi się również do reakcji enzymatycznych, ale tylko w określonych granicach, najczęściej 0-45°C.
Co spowodowałby wzrost temperatury powyżej 45°C w reakcji enzymatycznej?
empezar lección
Spowodowałoby to gwałtowne spowolnienie reakcji, czego przyczyną jest denaturacja białek enzymatycznych prowadząca do zniszczenia struktury przestrzennej enzymu, przez co traci on właściwości katalityczne.
Od czego zależy zakres temperatury, w jakim enzym może być aktywny?
empezar lección
Od temperatury komórki, w której występuje.
Jaką temperaturę uważa się za optymalną dla działania większości enzymów człowieka?
empezar lección
Około 38°C.
Czy większość enzymów komórkowych jest aktywna w pH ok. 7, czyli w środowisku zbliżonym do obojętnego?
empezar lección
Tak.
W jakim środowisku aktywne są enzymy lizosomów?
empezar lección
W środowisku lekko kwaśnym (pH ok. 5).
W jakim środowisku działają poszczególne enzymy trawienne?
empezar lección
W typowym dla siebie, zwykle wąskim przedziale pH, poza którym znacznie obniża się ich aktywność. Np. dla pepsyny optymalne jest kwaśne środowisko (pH=2), dla amylazy ślinowej środowisko obojętne (pH=7), a dla trypsyny środowisko zasadowe (pH=8,5).
Co jest potrzebne, aby enzymy były aktywne?
empezar lección
Określone stężenie soli - stężenie zbyt wysokie może hamować aktywność enzymów. Ponadto dla niektórych enzymów niezbędne są specyficzne jony (np. Mg2+). Inne jony - kationy metali ciężkich (np. rtęci, ołowiu, miedzi), powodują denaturację enzymów.
Jak nazywają się substancje aktywujące enzymy?
empezar lección
Aktywatory.
Co jest funkcją aktywatorów?
empezar lección
Aktywatory to cząsteczki, które zmieniają strukturę przestrzenną centrum aktywnego, ułatwiając wiązanie określonych substratów.
Podaj przykłady aktywatorów.
empezar lección
Aktywatorami mogą być jony metali, m.in. Mg2+, Zn2+, Ca2+, białka i drobnocząsteczkowe związki organiczne. Przykładowo aktywatorem amylazy ślinowej (enzymu rozkładającego cukry) są jony chlorkowe (Cl-).
Jak nazywają się substancje hamujące enzymy?
empezar lección
Inhibitory.
Jaka jest funkcja inhibitorów?
empezar lección
Cząsteczki inhibitorów hamują przebieg reakcji enzymatycznej.
Czy hamowanie (inhibicja) może być procesem odwracalnym lub nieodwracalnym?
empezar lección
Tak.
Co się dzieje podczas hamowania nieodwracalnego?
empezar lección
Cząsteczki inhibitora przyłączają się do centrum aktywnego enzymu za pomocą wiązań kowalencyjnych. W ten sposób powstaje trwały kompleks enzym-inhibitor, a działanie enzymu zostaje zahamowane.
Podaj przykład inhibitora działającego nieodwracalnie.
empezar lección
Większość trucizn, np. cyjanek potasu, który hamuje aktywność jednego z enzymów oddychania komórkowego.
Czy inhibitory mogą być lekami?
empezar lección
Tak, np. penicylina będąca antybiotykiem hamuje aktywność jednego z enzymów odpowiedzialnych za wytwarzanie u bakterii ściany komórkowej, bez której giną one w organizmie zainfekowanego gospodarza.
Jak dzielimy hamowanie odwracalne?
empezar lección
Na kompetencyjne i niekompetencyjne. Każdy z tych rodzajów hamowania wiąże się z działaniem określonych inhibitorów.
Czym są inhibitory kompetycyjne?
empezar lección
Inhibitory kompetycyjne to cząsteczki o strukturze przestrzennej zbliżonej do struktury cząsteczki substratu. Wygrywając konkurencję z substratem, zajmują jego miejsce w centrum aktywnym enzymu (uniemożliwiają więc związanie substratu).
Podaj przykłady inhibitorów kompetycyjnych.
empezar lección
M.in. antywitaminy - naturalne i syntetyczne związki chemiczne, które blokując enzym, uniemożliwiają wykorzystanie danej witaminy przez organizm.
Jak znoszona jest inhibicja kompetycyjna?
empezar lección
Przez zwiększenie stężenia substratu, dzięki czemu może on wyprzeć inhibitor z centrum aktywnego.
Czym są inhibitory niekompetencyjne?
empezar lección
Inhibitory niekompetencyjne nie wiążą się z enzymem w centrum aktywnym, ale w innym miejscu. Powodują one zmianę kształtu miejsca aktywnego cząsteczki enzymu. W konsekwencji uniemożliwiają przyłączenie substratu.
Czy działanie inhibitora niekompetycyjnego może być zniesione przez zwiększenie stężenia substratu?
empezar lección
Nie.
Podaj przykłady inhibitorów niekompetycyjnych.
empezar lección
Są to np. niektóre metabolity, które w ten sposób regulują aktywność enzymów, oraz jony metali ciężkich.

Debes iniciar sesión para poder comentar.