Biochemia - enzymy

 0    51 tarjetas    teklondo1
descargar mp3 imprimir jugar test de práctica
 
término język polski definición język polski
Wymień czynniki od których zależy szybkość reakcji katalizowanej enzymatycznej
empezar lección
Temperatura (wraz ze wzrostem rośnie) -- pH (optymalne 5.0-9.0) -- zwięskzanie stężenia substratu (aż enzym jest nasyconym substratem) -- zmiana ładunku enzymu i substratu -- denaturacja enzymu -- zmiana ładunku reszty aminokwasowej
Inhibicja
empezar lección
Zjawisko hamowania aktywności enzymów przez różnego rodzaju związki (inhibitory) odwracalna lub nieodwracalna.
Inhibicja odwracalna
empezar lección
KOMPETENCYJNA -- NIEKOMPETENCYJNA -- NIEODWRACALNA
Inhibicja kompetencyjna
empezar lección
inhibitor i substrat WSPÓŁZAWODNICZĄ o miejsce aktywne -- związane cząsteczki inhibitora uniemożliwiają związanie cząsteczki substratu -- Vmax zwiększając ilość substratu -- Inhibitor jest strukturalnie podobny do substratu
Inhibicja niekompetencyjna
empezar lección
Inhibitor nie konkuruje z substratem o miejsce aktywne ponieważ wiąże się w innym miejscu niż miejsce aktywne własnego enzymu -- Kompleks do którego przyłącza się inhibitor pozostaje nieaktywny -- Wzrost stężenia substratu nie znosi działania inhibitora
Inhibicja nieodwracalna
empezar lección
związanie cząsteczki inhibitora z enzymem na stałe
Wymień 2 typy oddziaływań biorących udział w tworzeniu kompleksu enzym-substrat
empezar lección
wiązanie elektrostatyczne -- wiązania wodorowe
EC1
empezar lección
Oksydoreduktazy -- -przenoszą ładunki z cząsteczki substratu na cząsteczkę akceptora -- dehydrogenazy, oksydazy, reduktazy
EC2
empezar lección
Transferazy - przenoszą daną grupę funkcyjną z cząsteczki jednej substancji na cząsteczkę innej substancji (transaminazy, kinazy)
EC3
empezar lección
Hydrolazy powodują rozpad substratu pod wpływem wody (hydroliza) rozczepienie wiązań
EC4
empezar lección
Liazy katalizują odłączenie grupy chemicznej od substratu bez udziału wody (np.: rozszczepienie wiązań C-C, C-O, C-N)
EC5
empezar lección
zmieniają wzajemne położenie grup chemicznych bez rozkładu szkieletu związku (geometryczne zmiany w obrębie cząsteczki)
EC6
empezar lección
Ligazy (syntetazy) powodują syntezę (połączenie) różnych cząsteczek; powstają wiązania chemiczne niezbędna jest dodatkowa energia z ATP
Enzym łączy się z substratem tworząc kompleks...
empezar lección
enzym-substrat
enzym substrat rozkłada się do...
empezar lección
produktu i wolnego enzymu
Czy stężeniue enzymu ma wpływ na stałą równowagę reakcji
empezar lección
nie ma wpływu
Czy zachowywana jest równowaga
empezar lección
Czy zachowywana jest równowaga
Rodzaj katalizowanej reakcji intertaza
empezar lección
rozkład sacharozy
Produkty reakcji katalizowanej intertazy
empezar lección
glukoza i fruktoza
Koenzym
empezar lección
dodatkowa cząsteczka wymagana jako substrat enzymu -- cząsteczka organiczna
Jak łączą się koenzymy z enzymami?
empezar lección
Za pomocą wiązań niekowalencyjnych
Jak nazywają się wiązania kowalencyjne z enzymami?
empezar lección
grupy prostetyczne
Jakie reakcje katalizują enzymy wymagające koenzymów?
empezar lección
oksydacyjno-redukcyjne, przenoszenia grup i izomeryzacji oraz reakcje tworzenia wiązań kowallencyjnych
Jakie koenzymy znamy
empezar lección
Pochodne wit B: -- nikotynamid -- tiamina -- ryboflawina ------- ważne składniki reakcji utleniania biologicznego i redukcji
Rodzaj katalizowanej reakcji przez Katalazę
empezar lección
Rozkład nadtlenku wodoru
Produktami reakcji katalizowanej przez katalazę
empezar lección
woda i tlen
Przez co wytwarzana jest inwertaza?
empezar lección
komórki drożdży
Gdzie u człowieka występuje inwertaza?
empezar lección
wewnętrznej przestrzeni komórek nabłonka w jelicie cienkim -- ślina pszczół
W jakim pH wykazuje aktywność alfa-amylaza?
empezar lección
4.5-7.0 -- lub dla bakteryjnych 10.0-10.5 -- dla alfa-amylazy trzustkowej 6.7-7.0
W jakich temp mieśli się optymalna temp działania alfa-amylaz
empezar lección
30-50
Jaka metoda do oznaczania akktywności enzymów amylolitycznych
empezar lección
Metoda wykorzystująca zdolność skrobi do tworzenia kompleksu z jodem
Kolor reakcji w metodzie wykorzystującej zdolność skrobi do tworzenia kompleksu z jodem - absorbujący jod
empezar lección
niebieskie -- niebiesko-fioletowe
Kolor produktów częściowej degradacji skrobiiw metodzie wykorzystującej zdolność skrobi do tworzenia kompleksu z jodem
empezar lección
Zależnie od wielkości cząsteczek: fioletowe (dekstryny wysokocząsteczkowe) -- czerowne i czerwonobrunatne (dekstryny o średniej masie cząsteczkowej)
Kolor dekstryn niskocząsteczkowwych
empezar lección
Brak zmiany
Skrobia
empezar lección
Roślinna substancja zapasowa -- zbudowana z amylozy i amylopektyny
Amylaza
empezar lección
nie ma rozgałęzień, zbudowana jest z cząsteczek glukozy połączonych wiązaniami α-1-4-glikozydowym
Amylopektyna
empezar lección
Rozgałęziona forma skrobi, co około 30 wiązań -- Amylopektyna i amyloza są hydrolizowane przez al-amylazę wydzielaną w ślinie oraz trzustce. Alfa-amylaza hydrolizuje wiązania alfa-1,4 glikozydowe dając maltozę, maltotriozę i alfa dekstrynę.
α-amylaza
empezar lección
Katalizuje rozrywanie wiązań α-1,4-glikozydowych wewnątrz endoamylazy -- Produkty: dekstryny, maltotrioza, izomaltoza, maltoza i glukoza -- wynik działania α-amylazy- szybki spadek lepkości substratu, zmiana zabarwienia kompleksu skrobi z jodem
Enzymy amylolityczne
empezar lección
występują powszechnie w roślinach, drobnoustrojach, zwierzętach oraz w organizmie człowieka -- Rozkładają skrobię, glikogen oraz oligo- i polisacharydy -- Zaliczanye do klasy hydrolaz
koenzym A, CoA
empezar lección
przenośnik aktywnych grup acetyl -- we wszystkich organizmach żywych-DZIAŁA w ponad 100 reakcjach metabolicznych: przemianie tlenowej sacharydów w cyklu Krebsa, syntezie i rozkładzie kwasów tłuszczowych i karboksylowych, syntezie steroidów i porfiryn
Model klucza i zamka
empezar lección
„Enzym i substraty są do siebie geometrycznie dopasowane w taki sposób, że idealnie pasują jeden do drugiego jak klucz do zamka
MODEL INDUKCYJNEGO DOPASOWANIA
empezar lección
komplementarny względem substratu kształt miejsca aktywnego pojawia się dopiero po związaniu substratu (kataliza przez odkształcenie substratu)
Substrat danej reakcji ulega związaniu w miejscu zwanym
empezar lección
miejscem aktywnym
Co znajduje się w miejscu aktywnym?
empezar lección
Reszty aminokwasowe (biorące udział w tworzeniu i zrywaniu wiązań chemicznych)
Na czym polega specyficzność wiązania substratu
empezar lección
Od precyzyjnie określonego ułożenia atomów w miejscu aktywnym. Substrat musi mieć określony kształt żeby dopasować się do miejsca aktywnego
Czym są miejsca aktywne?
empezar lección
są zagłębieniami lub szczelinami, zazwyczaj niedostępnymi dla cząsteczek wody, gdy nie bierze ona udziału w reakcji
Z czego zbudowane są enzymy
empezar lección
z więcej niż 100 reszt aminokwasowych, a ich masa cząsteczkowa przekracza 10 kDa, a średnica cząsteczki wynosi ponad 2,5 nm.
Enzymy w połączniu Enzym-substrat
empezar lección
zazwyczaj słabej siły wiązania. Odwracalne oddziaływania zachodzą np.: przez wiązania elektrostatyczne, wiązania wodorowe, siły van der Waalsa
Na co stężenie enzymu nie ma wpływu?
empezar lección
Na stałą równowagę reakcji - Jest ona taka sama bez względu na to czy równowaga jest osiągana w wyniku czy bez katalizy enzymatycznej
Czy enzymy zmieniają stan równowagi reakcji chemicznej?
empezar lección
NIE -- nie przesuwają jej, tylko przyspieszają jej osiągnięcie. Obniżają energię aktywacji, czyli najmniejszą ilość energii która jest niezbędna do zapoczątkowania reakcji.
Enzymy zmieniają szybkość reakcji poprzez:
empezar lección
Lokalne zwiększnie stężenia substratu -- utrzymania substratów w konformacji -- dostarczenie reszt aminokwasowych -- obniżenie energii aktywacji dla tworzenia stanów przejściowych

Debes iniciar sesión para poder comentar.